DSpace Repository

Termofilik Aspergillus fumigatus 2101'den pektinaz enziminin saflaştırılması ve karakterizasyonu = Purification and characterization of pectinase enzyme thermopfilic Aspergillus fumigatus 2101 /

Show simple item record

dc.creator Yamancı, Hacer, 1989- author 130440
dc.creator Özmen, İsmail, 1970- thesis advisor 15496
dc.creator Süleyman Demirel Üniversitesi. Fen Bilimleri Enstitüsü. Kimya Anabilim Dalı. 9868 issuing body
dc.date 2014.
dc.identifier http://tez.sdu.edu.tr/Tezler/TF02853.pdf
dc.description Pektinazlar, çeşitli sektörlerde yaygın olarak kullanılan enzimlerdendir. Aspergillus fumigatus 2101 suşundan pektin liyaz doğal su kaynaklarından izole edilmiştir. Pektin liyaz, amonyum sülfat çöktürmesiyle sıvı kültürden kısmen saflaştırılmıştır. Daha sonra pektinazın saflaştırılması için jel filtrasyon ve iyon-değişim kolonu kullanılmıştır. İyon-değişim kolonuna uygulandıktan sonra 12,4 saflaştırma katsayısı elde edilmiştir. Optimum pH 8.0 ve optimum sıcaklık 40°C 70 dk olarak belirlenmiştir. Pektin liyazın moleküler ağırlığı 11,5 kDa olarak bulunmuştur. En yüksek enzim aktivitesi batık kültürde meyve posalarıyla elde edilmiştir. 4°C de 20 ay boyunca aktivitesini kaybetmediği belirlenmiştir. Substrat spesifikliği testlerinde pektin liyaz, sitrus pektine karşı en iyi aktivitesini vermiştir. Pektin liyaz; BaCl2, HgCl, FeCl3.6H2O, FeSO4, ZnSO4, K4[Fe(CN)6], Triton X-100, glisin, askorbik asit aktive ederken; CaCl2, CoCl2, KCl, NaCl, KMnO4, EDTA, SDS, sitrik asit inhibe etmiş ve LiCl3, MgCl2, ZnSO4, MgSO4, NaF, NaN3, sistein, arginin, asparagin, (NH4)2SO4, NaH2AsO4 etki göstermemiştir. Anahtar Kelimeler: Pektin liyaz, Aspergillus, kromatografi, inhibisyon, iyonlar.
dc.description Pectinases are upcoming enzyme because they degrade highly esterified pectin without prior action of the other enzymes. Among them, pectin lyase was obtained Aspergillus fumigatus strain 2101 which was isolated from local water sources. Pectin lyase was partially purified from submerged culture with ammonium sulphate precipitation. Then, it was applied gel filtration and ion-exchange column for purification of pectinase. After applying ionexchange column, 12.4 purification fold was obtained. Optimum pH was 8.0 and optimum temperature was 70 min at 40°C. Molecular weight of pectin lyase was 11.5 kDa. Maximum enzyme activity was obtained with fruit pulps in submerged culture. It was stabile at 4°C till 20 months. Pectin lyase gave the best high activity against citrus pectin among substrates. Presence of BaCl2, HgCl, FeCl3.6H2O, FeSO4, ZnSO4, K4[Fe(CN)6], Triton X-100, glisin ve askorbik asit enhanced the activity of the purified peçtin lyase, LiCl3, MgCl2, ZnSO4, MgSO4, NaF, NaN3, sistein, arginin, asparagin, (NH4)2SO4 ve NaH2AsO4 showed a stimulatory effect ions of CaCl2, CoCl2, KCl, NaCl, KMnO4, EDTA, SDS ve sitrik asit showed an inhibitory effect on the enzyme activity. Keywords: Pectin lyase, Aspergillus, chromatography, inhibition, ions.
dc.description Tez (Yüksek Lisans) - Süleyman Demirel Üniversitesi, Fen Bilimleri Enstitüsü, Kimya Anabilim Dalı, 2014.
dc.description Kaynakça var.
dc.description Pektinazlar, çeşitli sektörlerde yaygın olarak kullanılan enzimlerdendir. Aspergillus fumigatus 2101 suşundan pektin liyaz doğal su kaynaklarından izole edilmiştir. Pektin liyaz, amonyum sülfat çöktürmesiyle sıvı kültürden kısmen saflaştırılmıştır. Daha sonra pektinazın saflaştırılması için jel filtrasyon ve iyon-değişim kolonu kullanılmıştır. İyon-değişim kolonuna uygulandıktan sonra 12,4 saflaştırma katsayısı elde edilmiştir. Optimum pH 8.0 ve optimum sıcaklık 40°C 70 dk olarak belirlenmiştir. Pektin liyazın moleküler ağırlığı 11,5 kDa olarak bulunmuştur. En yüksek enzim aktivitesi batık kültürde meyve posalarıyla elde edilmiştir. 4°C de 20 ay boyunca aktivitesini kaybetmediği belirlenmiştir. Substrat spesifikliği testlerinde pektin liyaz, sitrus pektine karşı en iyi aktivitesini vermiştir. Pektin liyaz; BaCl2, HgCl, FeCl3.6H2O, FeSO4, ZnSO4, K4[Fe(CN)6], Triton X-100, glisin, askorbik asit aktive ederken; CaCl2, CoCl2, KCl, NaCl, KMnO4, EDTA, SDS, sitrik asit inhibe etmiş ve LiCl3, MgCl2, ZnSO4, MgSO4, NaF, NaN3, sistein, arginin, asparagin, (NH4)2SO4, NaH2AsO4 etki göstermemiştir. Anahtar Kelimeler: Pektin liyaz, Aspergillus, kromatografi, inhibisyon, iyonlar.
dc.description Pectinases are upcoming enzyme because they degrade highly esterified pectin without prior action of the other enzymes. Among them, pectin lyase was obtained Aspergillus fumigatus strain 2101 which was isolated from local water sources. Pectin lyase was partially purified from submerged culture with ammonium sulphate precipitation. Then, it was applied gel filtration and ion-exchange column for purification of pectinase. After applying ionexchange column, 12.4 purification fold was obtained. Optimum pH was 8.0 and optimum temperature was 70 min at 40°C. Molecular weight of pectin lyase was 11.5 kDa. Maximum enzyme activity was obtained with fruit pulps in submerged culture. It was stabile at 4°C till 20 months. Pectin lyase gave the best high activity against citrus pectin among substrates. Presence of BaCl2, HgCl, FeCl3.6H2O, FeSO4, ZnSO4, K4[Fe(CN)6], Triton X-100, glisin ve askorbik asit enhanced the activity of the purified peçtin lyase, LiCl3, MgCl2, ZnSO4, MgSO4, NaF, NaN3, sistein, arginin, asparagin, (NH4)2SO4 ve NaH2AsO4 showed a stimulatory effect ions of CaCl2, CoCl2, KCl, NaCl, KMnO4, EDTA, SDS ve sitrik asit showed an inhibitory effect on the enzyme activity. Keywords: Pectin lyase, Aspergillus, chromatography, inhibition, ions.
dc.language tur
dc.publisher Isparta : Süleyman Demirel Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü,
dc.subject Süleyman Demirel Üniversitesi
dc.title Termofilik Aspergillus fumigatus 2101'den pektinaz enziminin saflaştırılması ve karakterizasyonu = Purification and characterization of pectinase enzyme thermopfilic Aspergillus fumigatus 2101 /
dc.type text


Files in this item

Files Size Format View

There are no files associated with this item.

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

Search DSpace


Advanced Search

Browse

My Account